Solukalvon erilaistumat ja solujen kiinnittyminen toisiinsa (Chapter 19 Alberts et al.) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Solukalvon erilaistumat Mikrovillukset sormimaisia solumembraanin pullistumia nukkalisäkkeen (villus) pinnalla 600-800 nm,  100 nm lisäävät solun pinta-alaa esim. suolen epiteeli 3000/solu  200x106 kpl/mm2 munuaisputkien pinta-ala ihmisellä 50-60 m2 mikrovillusten ansiosta! Stereociliat esiintyy sisäkorvan aistinsoluissa 3 - 4 m aktiinifila- menetteja BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ohutsuoli Small intestine BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ohutsuolen mikrovillukset Villus, sisältää aktiinifilamentteja, yhteys solun tuki- rankaan Suurennos edellisestä Epithelial sheet Epithelial cell Basal lamina Connective tisue Lamina propria Layers of smooth muscle cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Suurennos edellisestä Microvillus Suurennos edellisestä Epithelial cell Basal lamina, Membrana basalis, tyvikalvo) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Eläinsolujen liittyminen toisiinsa Figure 19-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Mikrovillukset ja -filamentit Microvilli Microfilaments BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Stereocilia At rest: Protein bridge Some channels open Stereocillium Hair cell Primary sensory neuron Action potentials BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Stereocilia 2 Exication More channels open ion entry + depolarizes cell + Action potentials increase BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Stereocilia 3 Inhibition Channels closed Less ion entry hyper- polarizes cell. + BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Solujen kiinnittyminen toisiinsa Occluding junctions Tiivis liitos (zonula occludens) solumembraanit liittyvät suoraan toisiinsa kiertää vyöhykemäisesti (zonula) epiteelisolujen yläosaa ei läpäise vettä eikä ioneja Anchoring junctions Desmosomi (macula adherens) läiskämäinen (macula = tahra) Puolidesmosomi eli hemidesmosomi, tyvilevy ei liity toiseen soluun vaan solun alla olevaan sidekudokseen ja tyvilevyyn BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Eläinsolujen neljä toiminnallista soluliitosta Figure 19-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tiivisliitos, Z. occludens Desmosomi Plasma membranes of adjacent cells Channel between cells Space between cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tiivisliitos (EM-kuva) Tight junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tiivisliitos Rows of occludin and claudin proteins Intercellular space Microvilli Linkage of proteins in adjacent cells Tight junction Rows of occludin and claudin proteins Intercellular space BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Desmosomi (EM-kuva) Desmosomi (anchoring junction), tonofilamentteja, osa solun tukirankaa, sisältää keratiinia. Rasitusta kestävä, esim. iho sydänlihas. BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Desmosomi Cytoplasmic Plasma membrane plaque (plakoglobin, desmoplakins Plasma membrane Intercellular space keratin intermediate filaments Desmoglein and desmocollin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-2a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tyypillisesti ohutsuolen epiteelisoluissa Figure 19-3 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Transmembraaniset adheesioproteiinit Integriinit Figure 19-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Solujen kiinnittyminen 2 Vyöliitos (zonula adherens) vyömäinen epiteelissä yleensä tiiviin liittymän alla sisältää aktiinifilamentteja  supistumiskykyisiä epiteelin aukkojen peittäminen solujen irrotessa putkimaiset rakenteet alkionkehityksen aikana BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Vyöliitos Tight junction Microvillus Vyömäinen, epi- teelissä yleensä tiiviin liittymän alla. Sisältää aktiinifi- lamentteja  supistumiskykyisiä. - Epiteelin aukkojen peittäminen solujen irrotessa - Putkimaiset rakenteet alkionkehityksessä Adherens junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Solujen kiinnittyminen 3 Aukkoliittymä (nexus) muodostuu konneksomeista: 6-lohkoinen proteiini, voi kiertyä, jolloin avautuu tai sulkeutuu (Ca2+ säätelee) useimmissa soluissa Ca2+ lisääntyminen  sulkeutuu ”sähköinen synapsi”: ärsytyksen leviäminen sydänlihaksessa ja sileässä lihaksessa läpäisee ioneja, mutta myös suurempia molekyylejä 1000-1500 Daltoniin asti  aukko n. 1,5 nm BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aukkoliittymä Cytoplasmic Intermediate plaques filaments Plasma membranes BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aukkoliittymä Gap junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherinit ja solujen väliset adheesio Selvimmin näkyvissä valmiissa epiteelisoluissa ja sydänlihaksessa Pitävät tiukasti solut toisissaan kiinni (”liimaproteiinit”) Välittävät Ca2+-riippuvaisia solu-solu-adheesioita kaikissa eläinsoluissa Cadherin = kalsiumionista riippuvainen Ca2+ poisto ekstrasellulaaritilasta  solut erillään, esim. embryonaalisessa kudoksessa BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Miten embryonaaliset solut pysyvät yhdessä? Hiirellä aluksi heikosti pysyvät yhdessä. 8-soluvaiheessa erittyy E-cadherinia  solujen välinen liitos lujittuu Figure 19-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherinin diversiteettiä hermostossa Aivoista löytyy yli 70 muuta cadherin-tyyppiä. Ohjaavat ja ylläpitävät järjestystä elimissä. Figure 19-6 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherin superfamily Jokaisella jäsenellä on ekstrasellulaarinen osa. Intrasellulaarinen osa vaihtelee. Sillä on Vuorovaikutusta IC ligandien, signaali- molekyylien ja komponenttien kanssa, jotka ankkuroivat cadhedrinin sytoskele- toniin. Figure 19-7 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-3 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Homofiilinen ja heterofiilinen sitoutuminen. Cadherin on homofiilinen Figure 19-8 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadhedrinin rakenne ja toiminta Figure 19-9a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ekstrasellulaarinen cadherin Ca2+ puute  adheesio purkautuu Figure 19-9b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherinit järjestäytyvät yhdensuuntaisina Figure 19-9c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Selektiivinen solu-solu-adheesio auttaa selkärankaissolujen dissosioitumisen pun = epidermis, sin = hermostolevy, vih = mesodermi Figure 19-10 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Selektiivinen solujen dispersio Selkärankaisen organogeneesis Figure 19-11 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherinin merkitys hermoston kehityksessä Neurulaatio Figure 19-12a,b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

E-cadherin, N-cadherin Hermostoputken ja Neural crestin muodostuminen Figure 19-12c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherin-dependent cell sorting Ekstrasellulaariset cadherinit välittävät homofiilista sitoutumista Intrasellulaariset cadherinit toimivat sytoskeletonin filamenttien kiinnityspaikkoina, ankkuroituminen aktiiniin tiiviissä liitoksessa ja välikokoisiin filamentteihin desmosomeissa Figure 19-13 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Cadherinien liittyminen aktiiniin Kiinnittyminen sytosolissa olevaan häntään Ankkuroituminen aktiiniin Figure 19-14 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ohutsuolen epiteelisolujen liittyminen toisiinsa Figure 19-15 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poimuuntuminen ja putken muodostuminen Aktiinifilamentit suuntaavat poimua. Epiteelisolujen adheesiovyö kaventaa solujen apex-aluetta ja edistää putken muodostumista Esim. hermostoputki muodostuu näin Figure 19-16 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Desmosomi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-17a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Desmosomin molekulaarinen rakenne Figure 19-17b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Desmosomien ja hemidesmosomien välinen verkosto syntyy keratiinia sisältävien välikokoisten filamenttien avulla. Figure 19-18 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Selektiinit P-selektiini kiinnittyy sytoskeletonin aktiiniin ankkuriproteiinien avulla. Figure 19-19a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Selektiinit ja integriinit soluadheesioiden välittäjinä VV Leukosyyttien poistuminen verisuonen ulkopuolelle  migraatio. Figure 19-19b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Two members of Ig superfamily of cell-cell adhesion molecules Ig = immunoglobulin superfamily Monia tehtäviä immuunijärjestelmän ulkopuolella Endoteelisoluissa, heterofiilinen sitoutuminen Integriniin valkosoluissa neuroneissa Neural cell adhesion molecule Intercellular cell adhesion molecule Figure 19-20 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Synapsi Hermostossa solujen ja molekyylien väliset adheesiot ovat monimutkainen järjestelmä. Tarvitaan muutakin kuin naapurisolun havaitseminen. Kemotaksis, liukenevat signaalitekijät ohjaavat aksonien kasvua tiettyyn suuntaan muodostaen neuronaalisia yhteyksiä Adheesioproteiinit pitävät pre- ja postsynaptiset kalvot tiukasti yhdessä ja koneiston oikeassa asennossa, jotta signaalimolekyylit voivat toimia. Cadherineja (n. 20 vertebr. hermostossa) ja Ig-superperheeseen kuuluvia adheesioproteiineja Esim. fascilin3 mahdollistaa kasvun, kunnes kohde saavutettu Fascilin3 KO motoneuronista  ei synny synapsia hermo-lihas-liitokseen BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Scaffold Proteins Organize Junctional Complexes Tukiproteiinit auttavat proteiinien pysymistä paikallaan ja muodostamaan yhteyksiä. Sisältävät runsaasti useita PDZ domaineja Yl. 70 ah:n segmenttejä, joiden C-terminaalinen pää sitoutuu intrasellulaariseen transmembraani-proteiinin tiettyyn molekyyliin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Scaffold protein, Dlg4 domain, a mammalian homolog of the Drosophila protein Disc-large Neuroliginin = transmembraa-ninen prot. ACh-esteraasi Ekspressio nonneuronaalisessa solussa  synapsi Figure 19-21 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Synapsi Nerve cell Nerve signals Neurotransmitter diffuses across synapse Synapse Nerve cell BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-22a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-22b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-22c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Epiteelisolujen väliset liitokset BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Diffuusio glukoosi kantajaproteiinin avulla Sallii ravinteiden kuljettamisen epiteelisolun läpi suolen lumenista verenkiertoon Kuvassa glukoosi kuljetetaan aktiivisesti Na+-vetoisen symporterin avulla. Diffuusio glukoosi kantajaproteiinin avulla Figure 19-23 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tiivis liitos toimii barrierina monille liuottimille. Figure 19-24 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Malli tiivisliitoksesta Figure 19-26a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tiivisliitoksen molekyylimalli Jos claudin-1 geeni puuttuu hiireltä, ei synny tiivisliitoksia. Figure 19-26b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aukkoliittymät Gap junctions BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Gap-junction channel Cytosol Intercellular Gap Connexon BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Konneksoni tarkemmin Cytosol Connexin COO- subunit BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aukkoliittymien kanavien koko Figure 19-33 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Konneksoni muodostuu kuudesta konneksiinista Figure 19-34a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Konneksonin organisaatio Figure 19-34b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-35 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Solujenväliset kanavat Channel between cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tyvikalvo (Membrana basalis) Tyvilevy Proteiinien muodostama rakenne Sen alla siihen liittyviä säikeisiä rakenteita (Lamina fibrillaris) Molekyylitason rakenne tunnetaan Laminiini ja tyypin IV kollageeni Laminiini koostuu kolmesta proteiini-alayksiköstä (,  ja ) Laminiini 1-12, soljen kiinnittymisalusta BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-39 (part 1 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-39 (part 2 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-39 (part 3 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-40 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Laminiinin rakenne IV kollageeni tärkeä Figure 19-42a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tyvikalvon (tyvilevyn) molekulaarinen rakenne Figure 19-43 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tyvilevyn merkitys hermo-lihas-liitoksen muodostumessa Figure 19-44 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Integrinit transmembraaneja heterodimeerejä, jotka sitoutuvat sytoskeletoniin Ihmisellä ainakin 24 integrinin muunnosta. Integrini vaihtelee aktiivisen ja inaktiivisen konformaation välillä. BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ekstrasellulaarisen matriksin sitoutuminen aktiiniin Figure 19-45 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Hemidesmosomi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-46 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Tukkisaksimalli, integrinien mekaaninen malli Figure 19-47 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Integrinin sitoutuminen ligandiin Figure 19-48 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aktivaatio signaalivälityksen avulla Figure 19-49 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ekstrasellulaarinen matriksi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Sidekudos epiteelin alla fibroblasti erittää ympärilleen runsaasti ekstrasellulaarista matriksia Figure 19-53 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Fibroblasteja sidekudoksessa Runsaasti kollageenisäikeitä, hyaluronia, glykoproteiineja proteoglykaneja Figure 19-54 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Hydratoitunut geeli sisältää glucosaminoglycani (GAG) ketjuja GAG sisältää n. 200 disakkaridiyksikköä Figure 19-55 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Makromolekyylien suhteellisia suuruuksia Hyaluronani toimii tilantäyttäjänä Figure 19-56 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Proteoglycanit koostuvat GAG-ketjuista ja sitoutuvat ydinproteiineihin kovalenttisilla sidoksilla Figure 19-58 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-6 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Table 19-7 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Kollageenisäikeiden muodostuminen BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Intra- ja ekstrasellulaariset tapahtumat Figure 19-66 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Elastiinin rakenne BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-68a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Elastiinisyitä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-70a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Elastisia syitä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010 Figure 19-70b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Elastiinimolekyylien verkon joustavuus pun = kovalenttinen sidos Jokainen molekyyli voi venyä Ja painua kasaan kuminauhan tavoin Figure 19-71 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Fibronektiini Liukoinen muoto verenkierrossa ja muissa ruumiinnesteissä Liukenematon muoto fibronektiini-säikeissä Säikeet sitoutuneet toisiinsa C-terminaalisesti rikkisilloilla BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Fibronektiini-dimeerin rakenne Figure 19-72b, c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Proteaasien merkitys kalvoreseptorien sitomisessa Figure 19-75 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Reseptorit Eturauhassyöpäsolut valmistavat ja erittävät seriini proteaasia uPA, joka sitoutuu solun pinnalla olevaan reseptoriin Samat solut transfektoidaan DNA:lla, jolloin uPA inaktiviseen muotoon  ei proteaasi aktiivisuutta Tumori ei kasva eikä metastasoidu uPA = urokinase-type plasminogen activator BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Soluliitosten jako toiminnan mukaan Vahvistavat liitokset (adhering junctions) vyöliitos desmosomi hemidesmosomi Kulkeutumisesteet (impermeable junctions) tiivis liitos septate junction eli väliseinällinen liitos (selkärangattomat) Kommunikoivat liitokset aukkoliitos kemiallinen synapsi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010