Erilaistuneita soluja BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Lihassolu poikkijuovainen lihas sileälihas sydänlihas fiber = solu, fibril = säie myofibrilli (kreikk. myos = lihas, latinaksi fibrilla = pieni säie) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Lihaskudokset poikkijuovainen lihas sydänlihas sileälihas 25 µm 50 µm BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 1 1. Glykolyyttiset syyt: anaerobinen, energia glykolyysistä vähän mitokondrioita paksu nopea, kehittää runsaasti voimaa lyhyessä ajassa  lyhytkestoiseen (1-2 min.) suoritukseen sopiva vaihtolämpöisten eläinten lihastyyppi, ”sprintterin lihaksisto” BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 2 maitohapon kertyminen NAD+:n regeneroimisessa, poistaminen lihaksista vaatii lepoa ennen uutta suoritusta väri valkoinen esim. kanan rintalihas on valkoinen (huono lentäjä), voi käyttää lihastaan vain lyhyisiin pyrähdyksiin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 3 2. Oksidatiiviset syyt: aerobinen, energia hengitysketjusta runsaasti mitokondrioita ohuita, hidas, pitkäkestoiseen suoritukseen sopiva tasalämpöisen eläimen lihastyyppi, regeneroi jatkuvasti NAD+ oksidatiivisen fosforylaation avulla kuluttaa koko ajan runsaasti happea, siksi runsaasti kapillaareja lähellä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 4 korkea myoglobiinipitoisuus ja runs. rautapitoisia proteiineja, jotka sitovat hapen verestä väri punainen hyvillä lentäjillä punainen lihas: kolibri, tervapääsky soveltuu pitkäkestoiseen (tunteja) suoritukseen 3. Sekatyyppejä fast glycogenolytic/ slow oxidative BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovaisen lihaksen solutyypit SO-tyyppi FG-tyyppi Rotta m. soleus ATPaasi, ph 4.6, 10x40x0.8 (Ahti Pyörnilä) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovaisen lihaksen solutyypit Varpusen m. pectoralis SDH, 0.8x40 (Ahti Pyörnilä) SO-tyypin lihassolut värjäytyneet BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovaisen lihassolun rakenne useita tumia poikkijuovaisuus näkyy jo valomikroskoopissa EM:ssa rakenne selvitettiin tarkemmin 1950-luvulla (Hugh Huxley) supistumismekanis-min molekulaarinen perusta tunnetaan nykyisin tarkoin sarkomeeri (kreikk. sarx = lihas, meros = osa) kahden Z-levyn (disc) välinen osa, supistumisyksikkö n. 2,5 µm pitkä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen histologinen rakenne myofibrilli n. 2,5 cm, sis. siis 10 000 sarkomeeria anisotrooppinen vyöhyke (aktiini + myosiini) (tarkoittaa, että se muuttaa polarisoituneen valon suuntaa) isotrooppinen vyöhyke (vain aktiini) A band keskellä H-vyöhyke (zone, sis. vain myosiinia) ja H:n keskellä M-levy BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu Nucleus Muscle fibre Striations BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Thick filament Thin filaments Z line Z line H zone H zone A band I band Sarcomere Sarcomere Z line Z line H zone H zone A band A band I band Sarcomere Sarcomere Z line Z line H zone H zone Z line A band I band A band BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 1 Tumia voi olla jopa 100 kpl Nuclei Contractile filaments Sarcoplasmic reticulum Myofibril Membrane Transverse tubule Mitochondrion BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Poikkijuovainen lihassolu 2 Sarcoplasmic reticulum Sarcolemma T-tubules Mitochondria Nucleus Thick filament Thin filament BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Aktiini-myosiini-kompleksi Ca2+ binding site Tropomyosin Actin Troponin complex Myosin binding sites blocked, muscle cannot contract Myosin binding site Myosin binding site exposed; muscle can contract BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Supistumismekanismi 1 satoja yhdensuuntaisia filamentteja, joista toiset ovat ohuita (aktiini) 7 nm ja toiset paksuja (myosiini) 14 nm Huxley oletti, että supistuminen johtuu filamenttien liukumisesta toistensa lomaan myosiinin ulokkeet tarttuvat aktiiniin ja vetävät sen (stroke) myosiinin lomaan troponiini ja tropomyosiini säätelevät aktiini/myosiini filamenttien liikettä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Supitusmekanismin 2 Ca2+ sitoutuu troponiiniin ja avaa aktiinin sitoutumispaikan myosiinille muita lihaksen proteiineja jotka sitovat aktiini-myosiinikompleksin solurakenteisiin: fibronektiini integriini taliini -aktiini titiini nebuliini BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Supitusmekanismin 3 Ca2+ vapautuu sarkoplasmaattisesta retikulumista, lihaksen Ca-varastosta SR:ssa on aktiivinen Ca-pumppu, joka ottaa talteen myofibrillin ympäriltä vapaat Ca-ionit käsky Ca-vapautumiselle tulee solukalvon kanavalta poikittaiset tubulukset yhdistävät kunkin sarkomeerin Z-levyn kohdalta BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Thick filament(myosin) Thin filament(actin) Z line Α-actinin, CapZ Nebulin Titin Myomesin Thick filament(myosin) Thin filament(actin) Z line BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Myosin head ADP Tropomyosin blocks binding site on G-actin Troponin Pi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Power stroke ADP Tropomyosin shifts, exposing binding site on G-actin G-actin moves Cytosolic Ca2+ BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Kalsiumin sitoutuminen aktiiniin Ca2+ Ca2+-calmodulin calmodulin inakt. kevyen myosiinin kinaasi aktiivinen kevyen myosiinin kinaasi Ca2+- kalmoduliini ADP fosforyloitu myosiini ATP P inakt. myosiini sitoutuminen aktiiniin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Ca2+ sitoutuu troponiiniin Kemiallinen viesti kolinergiseltä motoneuronilta  laukaisee lihassupistuksen vapauttamalla asetyylikoliinia (Ach) asetyylikoliini motoneuronilta Ca2+ vap. SR:ta myofibrilleille jännitemuutos lihassolukalvolla Ca2+ sitoutuu troponiiniin myosiini muod. poikkisillan aktiinin kanssa, väkänen kiinnittyy aktiiniin jännitemuutos poikittaisen tubuluksen läpi ATP:ta käytetään vetämään myosiinia akt.filamenttia pitkin IP3 vapautuminen IP3 diffuusio SR:iin LIHASSUPISTUS BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Sileä lihassolu 1 yksi tuma/solu lihassupistus kestää huomattavasti kauemmin kuin poikkijuovaisessa (max 5 s vs. 0,1 s poikkijuovaisessa) ei lepopituutta lihaksen pituuden vaihteluväli suurempi kuin poikkijuovaisessa (esim. suolen venyminen), voi supistua 20 %:iin alkuperäisestä pituudesta, vrt. poikkijuov. 60 % BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Sileä lihassolu 2 aktiini-myosiini filamenttien organisoituminen erilaista: aktiini lyhyttä, yhdensuuntaisia pitkittäisiä kimppuja, kiinnittyvät solukalvoon nippuina vinkuliini-proteiinin avulla aktiini voi liittyä myös desmiiniin supistuminen riippuvainen sytoplasman vapaan kalsiumin määrästä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Muscle fiber Nucleus BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Filament bundles of actin and myosin Dense bodies Contraction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Small intestine Autonomic neuron varicosity Gap junctions Neuro- transmitter Smooth muscle cell Receptor BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Eye Varicosity Neuron BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Sydänlihas kussakin lihassolussa tuma solu haaroittunut solut liittyneet toisiinsa kytkylevyjen välityksellä (intercalated discs) 100 µm välein sähköinen liitos kuroumaliittymän (gap junction) avulla omia supistumissignaaleja tuottava kemiallinen signaali autonomisesta hermostosta peräisin supistuminen koko lihas verkkomaisesti BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Striations Muscle fiber Intercalated disk Nucleus BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010

Sydänlihaksen hienorakenne Intercalated disk (sectioned) Intercalated disk Mitochondria Nucleus Cardiac muscle cell Contractile fibers BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010