Lataa esitys
Esittely latautuu. Ole hyvä ja odota
1
Solukalvon erilaistumat ja solujen kiinnittyminen toisiinsa (Chapter 19 Alberts et al.)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
2
Solukalvon erilaistumat
Mikrovillukset sormimaisia solumembraanin pullistumia nukkalisäkkeen (villus) pinnalla nm, 100 nm lisäävät solun pinta-alaa esim. suolen epiteeli 3000/solu 200x106 kpl/mm2 munuaisputkien pinta-ala ihmisellä m2 mikrovillusten ansiosta! Stereociliat esiintyy sisäkorvan aistinsoluissa 3 - 4 m aktiinifila- menetteja BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
3
Ohutsuoli Small intestine BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
4
Ohutsuolen mikrovillukset
Villus, sisältää aktiinifilamentteja, yhteys solun tuki- rankaan Suurennos edellisestä Epithelial sheet Epithelial cell Basal lamina Connective tisue Lamina propria Layers of smooth muscle cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
5
Suurennos edellisestä
Microvillus Suurennos edellisestä Epithelial cell Basal lamina, Membrana basalis, tyvikalvo) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
6
Eläinsolujen liittyminen toisiinsa
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
7
Mikrovillukset ja -filamentit
Microvilli Microfilaments BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
8
Stereocilia At rest: Protein bridge Some channels open Stereocillium
Hair cell Primary sensory neuron Action potentials BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
9
Stereocilia 2 Exication More channels open ion entry + depolarizes
cell + Action potentials increase BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
10
Stereocilia 3 Inhibition Channels closed Less ion entry hyper-
polarizes cell. + BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
11
Solujen kiinnittyminen toisiinsa
Occluding junctions Tiivis liitos (zonula occludens) solumembraanit liittyvät suoraan toisiinsa kiertää vyöhykemäisesti (zonula) epiteelisolujen yläosaa ei läpäise vettä eikä ioneja Anchoring junctions Desmosomi (macula adherens) läiskämäinen (macula = tahra) Puolidesmosomi eli hemidesmosomi, tyvilevy ei liity toiseen soluun vaan solun alla olevaan sidekudokseen ja tyvilevyyn BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
12
Eläinsolujen neljä toiminnallista soluliitosta
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
13
Tiivisliitos, Z. occludens
Desmosomi Plasma membranes of adjacent cells Channel between cells Space between cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
14
Tiivisliitos (EM-kuva)
Tight junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
15
Tiivisliitos Rows of occludin and claudin proteins Intercellular space
Microvilli Linkage of proteins in adjacent cells Tight junction Rows of occludin and claudin proteins Intercellular space BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
16
Desmosomi (EM-kuva) Desmosomi (anchoring junction),
tonofilamentteja, osa solun tukirankaa, sisältää keratiinia. Rasitusta kestävä, esim. iho sydänlihas. BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
17
Desmosomi Cytoplasmic Plasma membrane plaque (plakoglobin,
desmoplakins Plasma membrane Intercellular space keratin intermediate filaments Desmoglein and desmocollin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
18
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-2a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
19
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
20
Tyypillisesti ohutsuolen epiteelisoluissa
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
21
Transmembraaniset adheesioproteiinit
Integriinit Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
22
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
23
Solujen kiinnittyminen 2
Vyöliitos (zonula adherens) vyömäinen epiteelissä yleensä tiiviin liittymän alla sisältää aktiinifilamentteja supistumiskykyisiä epiteelin aukkojen peittäminen solujen irrotessa putkimaiset rakenteet alkionkehityksen aikana BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
24
Vyöliitos Tight junction Microvillus Vyömäinen, epi- teelissä yleensä tiiviin liittymän alla. Sisältää aktiinifi- lamentteja supistumiskykyisiä. - Epiteelin aukkojen peittäminen solujen irrotessa - Putkimaiset rakenteet alkionkehityksessä Adherens junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
25
Solujen kiinnittyminen 3
Aukkoliittymä (nexus) muodostuu konneksomeista: 6-lohkoinen proteiini, voi kiertyä, jolloin avautuu tai sulkeutuu (Ca2+ säätelee) useimmissa soluissa Ca2+ lisääntyminen sulkeutuu ”sähköinen synapsi”: ärsytyksen leviäminen sydänlihaksessa ja sileässä lihaksessa läpäisee ioneja, mutta myös suurempia molekyylejä Daltoniin asti aukko n. 1,5 nm BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
26
Aukkoliittymä Cytoplasmic Intermediate plaques filaments
Plasma membranes BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
27
Aukkoliittymä Gap junction BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
28
Cadherinit ja solujen väliset adheesio
Selvimmin näkyvissä valmiissa epiteelisoluissa ja sydänlihaksessa Pitävät tiukasti solut toisissaan kiinni (”liimaproteiinit”) Välittävät Ca2+-riippuvaisia solu-solu-adheesioita kaikissa eläinsoluissa Cadherin = kalsiumionista riippuvainen Ca2+ poisto ekstrasellulaaritilasta solut erillään, esim. embryonaalisessa kudoksessa BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
29
Miten embryonaaliset solut pysyvät yhdessä?
Hiirellä aluksi heikosti pysyvät yhdessä. 8-soluvaiheessa erittyy E-cadherinia solujen välinen liitos lujittuu Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
30
Cadherinin diversiteettiä hermostossa
Aivoista löytyy yli 70 muuta cadherin-tyyppiä. Ohjaavat ja ylläpitävät järjestystä elimissä. Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
31
Cadherin superfamily Jokaisella jäsenellä on ekstrasellulaarinen osa.
Intrasellulaarinen osa vaihtelee. Sillä on Vuorovaikutusta IC ligandien, signaali- molekyylien ja komponenttien kanssa, jotka ankkuroivat cadhedrinin sytoskele- toniin. Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
32
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
33
Homofiilinen ja heterofiilinen sitoutuminen. Cadherin on homofiilinen
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
34
Cadhedrinin rakenne ja toiminta
Figure 19-9a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
35
Ekstrasellulaarinen cadherin
Ca2+ puute adheesio purkautuu Figure 19-9b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
36
Cadherinit järjestäytyvät yhdensuuntaisina
Figure 19-9c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
37
Selektiivinen solu-solu-adheesio auttaa selkärankaissolujen dissosioitumisen
pun = epidermis, sin = hermostolevy, vih = mesodermi Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
38
Selektiivinen solujen dispersio
Selkärankaisen organogeneesis Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
39
Cadherinin merkitys hermoston kehityksessä
Neurulaatio Figure 19-12a,b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
40
E-cadherin, N-cadherin
Hermostoputken ja Neural crestin muodostuminen Figure 19-12c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
41
Cadherin-dependent cell sorting
Ekstrasellulaariset cadherinit välittävät homofiilista sitoutumista Intrasellulaariset cadherinit toimivat sytoskeletonin filamenttien kiinnityspaikkoina, ankkuroituminen aktiiniin tiiviissä liitoksessa ja välikokoisiin filamentteihin desmosomeissa Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
42
Cadherinien liittyminen aktiiniin
Kiinnittyminen sytosolissa olevaan häntään Ankkuroituminen aktiiniin Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
43
Ohutsuolen epiteelisolujen liittyminen toisiinsa
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
44
Poimuuntuminen ja putken muodostuminen
Aktiinifilamentit suuntaavat poimua. Epiteelisolujen adheesiovyö kaventaa solujen apex-aluetta ja edistää putken muodostumista Esim. hermostoputki muodostuu näin Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
45
Desmosomi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-17a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
46
Desmosomin molekulaarinen rakenne
Figure 19-17b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
47
Desmosomien ja hemidesmosomien välinen verkosto syntyy keratiinia sisältävien välikokoisten filamenttien avulla. Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
48
Selektiinit P-selektiini kiinnittyy sytoskeletonin aktiiniin
ankkuriproteiinien avulla. Figure 19-19a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
49
Selektiinit ja integriinit soluadheesioiden välittäjinä
VV Leukosyyttien poistuminen verisuonen ulkopuolelle migraatio. Figure 19-19b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
50
Two members of Ig superfamily of cell-cell adhesion molecules
Ig = immunoglobulin superfamily Monia tehtäviä immuunijärjestelmän ulkopuolella Endoteelisoluissa, heterofiilinen sitoutuminen Integriniin valkosoluissa neuroneissa Neural cell adhesion molecule Intercellular cell adhesion molecule Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
51
Synapsi Hermostossa solujen ja molekyylien väliset adheesiot ovat monimutkainen järjestelmä. Tarvitaan muutakin kuin naapurisolun havaitseminen. Kemotaksis, liukenevat signaalitekijät ohjaavat aksonien kasvua tiettyyn suuntaan muodostaen neuronaalisia yhteyksiä Adheesioproteiinit pitävät pre- ja postsynaptiset kalvot tiukasti yhdessä ja koneiston oikeassa asennossa, jotta signaalimolekyylit voivat toimia. Cadherineja (n. 20 vertebr. hermostossa) ja Ig-superperheeseen kuuluvia adheesioproteiineja Esim. fascilin3 mahdollistaa kasvun, kunnes kohde saavutettu Fascilin3 KO motoneuronista ei synny synapsia hermo-lihas-liitokseen BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
52
Scaffold Proteins Organize Junctional Complexes
Tukiproteiinit auttavat proteiinien pysymistä paikallaan ja muodostamaan yhteyksiä. Sisältävät runsaasti useita PDZ domaineja Yl. 70 ah:n segmenttejä, joiden C-terminaalinen pää sitoutuu intrasellulaariseen transmembraani-proteiinin tiettyyn molekyyliin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
53
Scaffold protein, Dlg4 domain, a mammalian homolog of the Drosophila protein Disc-large
Neuroliginin = transmembraa-ninen prot. ACh-esteraasi Ekspressio nonneuronaalisessa solussa synapsi Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
54
Synapsi Nerve cell Nerve signals Neurotransmitter diffuses across
synapse Synapse Nerve cell BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
55
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-22a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
56
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-22b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
57
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-22c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
58
Epiteelisolujen väliset liitokset
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
59
Diffuusio glukoosi kantajaproteiinin avulla
Sallii ravinteiden kuljettamisen epiteelisolun läpi suolen lumenista verenkiertoon Kuvassa glukoosi kuljetetaan aktiivisesti Na+-vetoisen symporterin avulla. Diffuusio glukoosi kantajaproteiinin avulla Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
60
Tiivis liitos toimii barrierina monille liuottimille.
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
61
Malli tiivisliitoksesta
Figure 19-26a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
62
Tiivisliitoksen molekyylimalli
Jos claudin-1 geeni puuttuu hiireltä, ei synny tiivisliitoksia. Figure 19-26b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
63
Aukkoliittymät Gap junctions
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
64
Gap-junction channel Cytosol Intercellular Gap Connexon
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
65
Konneksoni tarkemmin Cytosol Connexin COO- subunit
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
66
Aukkoliittymien kanavien koko
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
67
Konneksoni muodostuu kuudesta konneksiinista
Figure 19-34a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
68
Konneksonin organisaatio
Figure 19-34b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
69
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
70
Solujenväliset kanavat
Channel between cells BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
71
Tyvikalvo (Membrana basalis) Tyvilevy
Proteiinien muodostama rakenne Sen alla siihen liittyviä säikeisiä rakenteita (Lamina fibrillaris) Molekyylitason rakenne tunnetaan Laminiini ja tyypin IV kollageeni Laminiini koostuu kolmesta proteiini-alayksiköstä (, ja ) Laminiini 1-12, soljen kiinnittymisalusta BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
72
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure (part 1 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
73
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure (part 2 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
74
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure (part 3 of 3) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
75
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
76
Laminiinin rakenne IV kollageeni tärkeä
Figure 19-42a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
77
Tyvikalvon (tyvilevyn) molekulaarinen rakenne
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
78
Tyvilevyn merkitys hermo-lihas-liitoksen muodostumessa
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
79
Integrinit transmembraaneja heterodimeerejä, jotka sitoutuvat sytoskeletoniin
Ihmisellä ainakin 24 integrinin muunnosta. Integrini vaihtelee aktiivisen ja inaktiivisen konformaation välillä. BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
80
Ekstrasellulaarisen matriksin sitoutuminen aktiiniin
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
81
Hemidesmosomi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
82
Tukkisaksimalli, integrinien mekaaninen malli
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
83
Integrinin sitoutuminen ligandiin
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
84
Aktivaatio signaalivälityksen avulla
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
85
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
86
Ekstrasellulaarinen matriksi
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
87
Sidekudos epiteelin alla fibroblasti erittää ympärilleen runsaasti ekstrasellulaarista matriksia
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
88
Fibroblasteja sidekudoksessa
Runsaasti kollageenisäikeitä, hyaluronia, glykoproteiineja proteoglykaneja Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
89
Hydratoitunut geeli sisältää glucosaminoglycani (GAG) ketjuja
GAG sisältää n. 200 disakkaridiyksikköä Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
90
Makromolekyylien suhteellisia suuruuksia
Hyaluronani toimii tilantäyttäjänä Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
91
Proteoglycanit koostuvat GAG-ketjuista ja sitoutuvat ydinproteiineihin kovalenttisilla sidoksilla
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
92
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
93
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
94
Kollageenisäikeiden muodostuminen
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
95
Intra- ja ekstrasellulaariset tapahtumat
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
96
Elastiinin rakenne BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-68a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
97
Elastiinisyitä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-70a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
98
Elastisia syitä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 19-70b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
99
Elastiinimolekyylien verkon joustavuus
pun = kovalenttinen sidos Jokainen molekyyli voi venyä Ja painua kasaan kuminauhan tavoin Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
100
Fibronektiini Liukoinen muoto verenkierrossa ja muissa ruumiinnesteissä Liukenematon muoto fibronektiini-säikeissä Säikeet sitoutuneet toisiinsa C-terminaalisesti rikkisilloilla BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
101
Fibronektiini-dimeerin rakenne
Figure 19-72b, c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
102
Proteaasien merkitys kalvoreseptorien sitomisessa
Figure Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
103
Reseptorit Eturauhassyöpäsolut valmistavat ja erittävät seriini proteaasia uPA, joka sitoutuu solun pinnalla olevaan reseptoriin Samat solut transfektoidaan DNA:lla, jolloin uPA inaktiviseen muotoon ei proteaasi aktiivisuutta Tumori ei kasva eikä metastasoidu uPA = urokinase-type plasminogen activator BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
104
Soluliitosten jako toiminnan mukaan
Vahvistavat liitokset (adhering junctions) vyöliitos desmosomi hemidesmosomi Kulkeutumisesteet (impermeable junctions) tiivis liitos septate junction eli väliseinällinen liitos (selkärangattomat) Kommunikoivat liitokset aukkoliitos kemiallinen synapsi BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Samankaltaiset esitykset
