Lataa esitys
Esittely latautuu. Ole hyvä ja odota
1
Erilaistuneita soluja
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
2
Lihassolu poikkijuovainen lihas sileälihas sydänlihas
fiber = solu, fibril = säie myofibrilli (kreikk. myos = lihas, latinaksi fibrilla = pieni säie) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
3
Lihaskudokset poikkijuovainen lihas sydänlihas sileälihas 25 µm 50 µm
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
4
Poikkijuovainen lihassolu 1
1. Glykolyyttiset syyt: anaerobinen, energia glykolyysistä vähän mitokondrioita paksu nopea, kehittää runsaasti voimaa lyhyessä ajassa lyhytkestoiseen (1-2 min.) suoritukseen sopiva vaihtolämpöisten eläinten lihastyyppi, ”sprintterin lihaksisto” BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
5
Poikkijuovainen lihassolu 2
maitohapon kertyminen NAD+:n regeneroimisessa, poistaminen lihaksista vaatii lepoa ennen uutta suoritusta väri valkoinen esim. kanan rintalihas on valkoinen (huono lentäjä), voi käyttää lihastaan vain lyhyisiin pyrähdyksiin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
6
Poikkijuovainen lihassolu 3
2. Oksidatiiviset syyt: aerobinen, energia hengitysketjusta runsaasti mitokondrioita ohuita, hidas, pitkäkestoiseen suoritukseen sopiva tasalämpöisen eläimen lihastyyppi, regeneroi jatkuvasti NAD+ oksidatiivisen fosforylaation avulla kuluttaa koko ajan runsaasti happea, siksi runsaasti kapillaareja lähellä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
7
Poikkijuovainen lihassolu 4
korkea myoglobiinipitoisuus ja runs. rautapitoisia proteiineja, jotka sitovat hapen verestä väri punainen hyvillä lentäjillä punainen lihas: kolibri, tervapääsky soveltuu pitkäkestoiseen (tunteja) suoritukseen 3. Sekatyyppejä fast glycogenolytic/ slow oxidative BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
8
Poikkijuovaisen lihaksen solutyypit
SO-tyyppi FG-tyyppi Rotta m. soleus ATPaasi, ph 4.6, 10x40x0.8 (Ahti Pyörnilä) BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
9
Poikkijuovaisen lihaksen solutyypit
Varpusen m. pectoralis SDH, 0.8x40 (Ahti Pyörnilä) SO-tyypin lihassolut värjäytyneet BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
10
Poikkijuovaisen lihassolun rakenne
useita tumia poikkijuovaisuus näkyy jo valomikroskoopissa EM:ssa rakenne selvitettiin tarkemmin 1950-luvulla (Hugh Huxley) supistumismekanis-min molekulaarinen perusta tunnetaan nykyisin tarkoin sarkomeeri (kreikk. sarx = lihas, meros = osa) kahden Z-levyn (disc) välinen osa, supistumisyksikkö n. 2,5 µm pitkä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
11
Poikkijuovainen histologinen rakenne
myofibrilli n. 2,5 cm, sis. siis sarkomeeria anisotrooppinen vyöhyke (aktiini + myosiini) (tarkoittaa, että se muuttaa polarisoituneen valon suuntaa) isotrooppinen vyöhyke (vain aktiini) A band keskellä H-vyöhyke (zone, sis. vain myosiinia) ja H:n keskellä M-levy BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
12
Poikkijuovainen lihassolu
Nucleus Muscle fibre Striations BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
13
Thick filament Thin filaments Z line Z line H zone H zone A band
I band Sarcomere Sarcomere Z line Z line H zone H zone A band A band I band Sarcomere Sarcomere Z line Z line H zone H zone Z line A band I band A band BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
14
Poikkijuovainen lihassolu 1
Tumia voi olla jopa 100 kpl Nuclei Contractile filaments Sarcoplasmic reticulum Myofibril Membrane Transverse tubule Mitochondrion BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
15
Poikkijuovainen lihassolu 2
Sarcoplasmic reticulum Sarcolemma T-tubules Mitochondria Nucleus Thick filament Thin filament BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
16
Aktiini-myosiini-kompleksi
Ca2+ binding site Tropomyosin Actin Troponin complex Myosin binding sites blocked, muscle cannot contract Myosin binding site Myosin binding site exposed; muscle can contract BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
17
Supistumismekanismi 1 satoja yhdensuuntaisia filamentteja, joista toiset ovat ohuita (aktiini) 7 nm ja toiset paksuja (myosiini) 14 nm Huxley oletti, että supistuminen johtuu filamenttien liukumisesta toistensa lomaan myosiinin ulokkeet tarttuvat aktiiniin ja vetävät sen (stroke) myosiinin lomaan troponiini ja tropomyosiini säätelevät aktiini/myosiini filamenttien liikettä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
18
Supitusmekanismin 2 Ca2+ sitoutuu troponiiniin ja avaa aktiinin sitoutumispaikan myosiinille muita lihaksen proteiineja jotka sitovat aktiini-myosiinikompleksin solurakenteisiin: fibronektiini integriini taliini -aktiini titiini nebuliini BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
19
Supitusmekanismin 3 Ca2+ vapautuu sarkoplasmaattisesta retikulumista, lihaksen Ca-varastosta SR:ssa on aktiivinen Ca-pumppu, joka ottaa talteen myofibrillin ympäriltä vapaat Ca-ionit käsky Ca-vapautumiselle tulee solukalvon kanavalta poikittaiset tubulukset yhdistävät kunkin sarkomeerin Z-levyn kohdalta BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
20
Thick filament(myosin) Thin filament(actin) Z line
Α-actinin, CapZ Nebulin Titin Myomesin Thick filament(myosin) Thin filament(actin) Z line BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
21
Myosin head ADP Tropomyosin blocks binding site on G-actin Troponin Pi
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
22
Power stroke ADP Tropomyosin shifts, exposing binding site on G-actin
G-actin moves Cytosolic Ca2+ BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
23
Kalsiumin sitoutuminen aktiiniin
Ca2+ Ca2+-calmodulin calmodulin inakt. kevyen myosiinin kinaasi aktiivinen kevyen myosiinin kinaasi Ca2+- kalmoduliini ADP fosforyloitu myosiini ATP P inakt. myosiini sitoutuminen aktiiniin BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
24
Ca2+ sitoutuu troponiiniin
Kemiallinen viesti kolinergiseltä motoneuronilta laukaisee lihassupistuksen vapauttamalla asetyylikoliinia (Ach) asetyylikoliini motoneuronilta Ca2+ vap. SR:ta myofibrilleille jännitemuutos lihassolukalvolla Ca2+ sitoutuu troponiiniin myosiini muod. poikkisillan aktiinin kanssa, väkänen kiinnittyy aktiiniin jännitemuutos poikittaisen tubuluksen läpi ATP:ta käytetään vetämään myosiinia akt.filamenttia pitkin IP3 vapautuminen IP3 diffuusio SR:iin LIHASSUPISTUS BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
25
Sileä lihassolu 1 yksi tuma/solu
lihassupistus kestää huomattavasti kauemmin kuin poikkijuovaisessa (max 5 s vs. 0,1 s poikkijuovaisessa) ei lepopituutta lihaksen pituuden vaihteluväli suurempi kuin poikkijuovaisessa (esim. suolen venyminen), voi supistua 20 %:iin alkuperäisestä pituudesta, vrt. poikkijuov. 60 % BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
26
Sileä lihassolu 2 aktiini-myosiini filamenttien organisoituminen erilaista: aktiini lyhyttä, yhdensuuntaisia pitkittäisiä kimppuja, kiinnittyvät solukalvoon nippuina vinkuliini-proteiinin avulla aktiini voi liittyä myös desmiiniin supistuminen riippuvainen sytoplasman vapaan kalsiumin määrästä BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
27
Muscle fiber Nucleus BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
28
Filament bundles of actin and myosin Dense bodies Contraction
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
29
Small intestine Autonomic neuron varicosity Gap junctions Neuro-
transmitter Smooth muscle cell Receptor BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
30
Eye Varicosity Neuron BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
31
Sydänlihas kussakin lihassolussa tuma solu haaroittunut
solut liittyneet toisiinsa kytkylevyjen välityksellä (intercalated discs) 100 µm välein sähköinen liitos kuroumaliittymän (gap junction) avulla omia supistumissignaaleja tuottava kemiallinen signaali autonomisesta hermostosta peräisin supistuminen koko lihas verkkomaisesti BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
32
Striations Muscle fiber Intercalated disk Nucleus
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
33
Sydänlihaksen hienorakenne
Intercalated disk (sectioned) Intercalated disk Mitochondria Nucleus Cardiac muscle cell Contractile fibers BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Samankaltaiset esitykset
© 2024 SlidePlayer.fi Inc.
All rights reserved.